Белки
Белки — биополимеры сложного строения, макромолекулы которых состоят из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Резкой границы между полипептидами и белками не существует: известны белки с молекулярной массой от 5 тыс. до 10 млн. Помимо поли-пептидных цепей, в состав белка могут входить молекулы других соединений, в том числе содержащие атомы металлов. Белковое строение имеют мышцы, волосы, ногти, кожа, а также разнообразные ферменты и гормоны, без которых невозможно функционирование живого организма. Белки человека построены примерно из 20 Ъсновных аминокислот. Часть их не синтезируется организмом — это незаменимые аминокислоты. Они должны поступать с пищей или в виде пищевых добавок и лекарственных препаратов.Чтобы белок был биологически активным и выполнял свою функцию в организме, последовательность аминокислотных остатков в нем должна быть строго определенной. Эта последовательность называется первичной структурой белка, она задается генетически. Между атомами азота с неподеленной электронной парой (в группе -NH-) и атомами кислорода групп —СО-других аминокислотных остатков образуются водородные связи. В результате полипеитид скручивается в спираль, которая представляет вторичную структуру белка. Спираль, сложенная в пространстве определенным образом (шаровидные глобулы или нитевидные образования), создает третичную структуру белка. Третичная структура стабилизируется дисульфидными мостиками -S-S-, которые образованы функциональными группами некоторых аминокислот. При образовании четвертичной структуры происходит объединение белковых макромолекул в более крупные структурные комплексы. Именно третичная и четвертичная структуры определяют биологическую активность белков и их функционирование в организме.Химические свойства белков1) Многие белки образуют в воде прозрачные коллоидные растворы. Они могут коагулировать — выделяться в виде студенистого осадка. Некоторые реактивы (разбавленный этанол, ацетон, MgSOt, Na2S04) вызывают обратимую коагуляцию — в чистой воде осадок вновь растворяется. Кипячение, действие сильных кислот, солей тяжелых металлов вызывает необратимую коагуляцию — денатурацию белка; при этом разрушается упаковка макромолекул, что сопровождается потерей биологических функций.Типичный пример денатурации — сворачивание яичного белка альбумина при варке яиц.2) Добавление раствора CuS04k щелочному раствору белка дает красно-фиолетовую окраску (реакция с пептидными группами).3) Характерно для белков желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (так, на коже рук от нее остаются несмываемые желтые пятна). Окраска связана с нитрованием остатков аминокислот фенилаланина и тирозина, которые содержат бензольные кольца.4) При нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок PbS (разложение серосодержащих аминокислот).5) При нагревании белков с кислотами или щелочами происходит гидролиз с разрывом пептидных связей и образованием индивидуальных аминокислот (один из важных способов анализа белков). В ходе пищеварения белки легко гидро-лизуются под действием желудочных ферментов (пепсин, трипсин и др.).Нуклеиновые кислотыНуклеиновые кислоты — высокомолекулярные соединения (полинуклеотиды), регулирующие передачу наследственных признаков. Мономерные звенья нуклеиновых кислот — мо-нонуклеотиды, они состоят из остатков пиримидиновых или пуриновых оснований, связанных с углеводами (рибозой или дезоксирибозой) и остатком ортофосфорной кислоты. Мононуклеоти-ды связаны между собой сложноэфирными связями. Строение рибонуклеиновой кислоты (РНК ) таково:— остаток рибозы — остаток Н3Р01 — — остаток рибозыК каждому остатку рибозы присоединен остаток гетероциклического основания. В молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) входят остатки дезоксирибозы, также соединенные с гетероциклическими основаниями. Каждая молекула РНК и ДНК состоит из двух сплетенных цепей («двойная спираль»), которые связаны водородными связями. Связи образуются между тимином и аденином или между цитозином и гуанином (такие пары оснований называются комплементарными).