Контрольная работа по биохимии

Если у вас нет времени на выполнение контрольной работы по биохимии, вы всегда можете попросить меня, пришлите задания мне в Контрольная работа по биохимииwhatsapp, и я вам помогу онлайн или в срок от 1 до 3 дней.

Контрольная работа по биохимии

Контрольная работа по биохимииОтветы на вопросы по заказу контрольной работы по биохимии:

Контрольная работа по биохимии

Контрольная работа по биохимииСколько стоит помощь с контрольной работой?

  • Цена зависит от объёма, сложности и срочности. Присылайте любые задания по любым предметам - я изучу и оценю.

Контрольная работа по биохимииКакой срок выполнения контрольной работы?

  • Мне и моей команде под силу выполнить как срочный заказ, так и сложный заказ. Стандартный срок выполнения – от 1 до 3 дней. Мы всегда стараемся выполнять любые работы и задания раньше срока.

Контрольная работа по биохимииЕсли требуется доработка, это бесплатно?

  • Доработка бесплатна. Срок выполнения от 1 до 2 дней.

Контрольная работа по биохимииМогу ли я не платить, если меня не устроит стоимость?

  • Оценка стоимости бесплатна.

Контрольная работа по биохимииКаким способом можно оплатить?

  • Можно оплатить любым способом: картой Visa / MasterCard, с баланса мобильного, google pay, apple pay, qiwi и т.д.

Контрольная работа по биохимииКакие у вас гарантии?

  • Если работу не зачли, и мы не смогли её исправить – верну полную стоимость заказа.

Контрольная работа по биохимииВ какое время я вам могу написать и прислать задание на выполнение?

  • Присылайте в любое время! Я стараюсь быть всегда онлайн.

Контрольная работа по биохимии

Контрольная работа по биохимииНиже размещён теоретический и практический материал, который вам поможет разобраться в выполнении контрольной работы по предмету "биохимия", если у вас есть желание и много свободного времени!

Контрольная работа по биохимии

Содержание:

  1. Ответы на вопросы по заказу контрольной работы по биохимии:
  2. Биохимия
  3. Элементарный состав белков
  4. Аминокислоты — строительные блоки белковой молекулы
  5. Природа и типы связей, участвующих в формировании структуры белка.
  6. Общая характеристика нуклеиновых кислот.
  7. Структура нуклеотидов

Биохимия

Биохимия (от греч. bios — жизнь) — это наука о молекулярных основах жизни. Она изучает химический состав организмов, превращение веществ и энергии, которое осуществляется в процессе их жизнедеятельности.

Необходимость изучения химического состава и строения клетки и в целом живых организмов, а также химических превращений в них возникла в далеком прошлом. Она была вызвана насущными практическими задачами развития сельского хозяйства и перерабатывающей его продукцию промышленности, медицины, а также логикой развития самого естествознания. В настоящее время биохимия ставит перед собой главную задачу — выяснить, каким образом неживые молекулы, составляющие живую клетку, взаимодействуют друг с другом и поддерживают живое состояние этой клетки.

По этой ссылке вы сможете узнать как я помогаю с контрольными работами:

Помощь с контрольными работами

Из определения предмета биохимии видно, что эта наука с методологической точки зрения может быть подразделена на две части: на статическую биохимию и динамическую биохимию. Статическая биохимия изучает химический состав живых клеток и близка к органической химии. Динамическая биохимия рассматривает закономерности превращений веществ и энергии в этих клетках. По своему характеру и основным установкам вторая часть близка к физиологии клетки. Однако обе части биохимии неразрывно связаны между собой: изучение механизма и путей превращения веществ невозможно без детального глубокого знания свойств, специфических особенностей этих веществ.

Возникнув на стыке органической химии и физиологии, биохимия в то же время не стала неким механическим объединением этих дисциплин. И хотя у нее очень много общего с органической химией (особенно это относится к методам, применяемым для изучения природных веществ), перед биохимией и органической химией стоят разные задачи.

В свете задач органической химии представляют интерес прежде всего строение и свойства химических соединений (электронная структура, порядок связи и механизм ее образования, изомерия, конформа-ция), информацию о которых эта наука получает с помощью специальных методов (структурный и стереохимический анализы, методы молекулярных орбиталей, встречного синтеза, химической модификации).

Задача физиологии — изучить физиологическую сущность биологических явлений. Главным же для биохимии является выяснение взаимосвязи между структурой веществ и их функциями, превращений веществ и энергии в живой клетке, регуляции и координации метаболических процессов, молекулярных механизмов переноса генетической информации. Статическая биохимия выявила характерную черту живых клеток — их сложность и высокий уровень молекулярной организации, переход от более простых компонентов клетки к более сложным.

По этой ссылке вы сможете научиться оформлять контрольную работу:

Теоретическая контрольная работа примеры оформления

Структурную организацию живой клетки можно представить в виде следующей схемы Контрольная работа по биохимии

На первой ступени структурной организации стоят низкомолекулярные предшественники клеточных компонентов: Контрольная работа по биохимии Из этих веществ образуются биологические молекулы (мономеры), которые в дальнейшем усложнении компонентов живой клетки играют роль структурных единиц или строительных блоков. Мономеры, соединяясь друг с другом, образуют макромолекулы или биополимеры, имеющие большую молекулярную массу. Большая часть макромолекул клетки относится к четырем основным типам соединений: нуклеиновым кислотам, белкам, полисахаридам и ансамблям липид-ных молекул. Молекулы данных биополимеров представляют собой цепи, строительные блоки в которых соединены между собой прочными ковалентными связями. Строительными блоками нуклеиновых кислот являются нуклеотиды, в состав которых входят пять типов оснований: аденин, гуанин, урацил, тимин, цитозин; строительными блоками белков — 20 типов аминокислот, полисахаридов — различные моносахариды.

Белки (протеины) - высокомолекулярные природные полимеры, необходимая составная часть всех организмов. Основная масса протоплазмы клетки представляет собой белки, на их долю приходится около половины сухих веществ клетки. Велико разнообразие белков: в одной клетке могут находиться сотни различных видов этих макромолекул. Белки играют первостепенную роль в структуре и функциях клетки. К белкам относятся биологические катализаторы — ферменты, занимающие центральное место в обмене веществ организма. Белки, содержащиеся в мембранах клеток, способствуют транспорту веществ внутрь клеток и наружу. Данный тип макромолекул участвует в осуществлении и множества других биологических функций.

Таким образом, белки являются молекулярными инструментами, с помощью которых реализуется генетическая информация. Это уникальные соединения, обеспечивающие организацию и регуляцию обмена веществ организма. Белки имеют особое значение в питании человека и животных: они выполняют пластическую роль в биосинтезе структурных элементов организма. В организме человека почти нет резервов белков, поэтому они являются совершенно незаменимыми в ежедневном питании. Белковое голодание приводит к тяжелым расстройствам в организме. Длительное безбелковое питание неизбежно приводит к смерти.

По этой ссылке вы сможете заказать контрольную работу:

Заказать контрольную работу

Элементарный состав белков

Контрольная работа по биохимии

Как видно, 99 % и более всей массы белков приходится на углерод, азот, кислород, водород. Данные элементы наиболее подходят для обеспечения биологических функций белков. Это объясняется следующими свойствами данных элементов:

  1. Все четыре элемента легко образуют ковалентные связи посредством спаривания электронов.
  2. Они самые легкие среди всех элементов, а прочность ковалент-ной связи обратно пропорциональна атомным массам элементов, т. е. они дают сильные ковалентные связи.
  3. Углерод, азот и кислород образуют и одинарные, и двойные связи, благодаря чему они обусловливают разнообразие свойств белка.
  4. В белках углерод образует каркасы разных форм и конфигураций, дает ответвления, трехмерные структуры.

И, наконец, важная особенность углерода, обусловливающая его незаменимость в жнвой материи: все основные жизненные функции невозможны без наличия конъюгированных или резонансных молекулярных систем с характерным для них явлением делокализации электронов. Только углерод обладает этим уникальным свойством, которое особенно ярко проявляется в биологических катализаторах — ферментах, оно лежит в основе механизма их действия.

Именно из-за отсутствия этой особенности такой элемент, как кремний, столь близкий к углероду по способности образовывать ковалентные связи и давать бесчисленные множества каркасов молекул, не может служить основой для структурных элементов живой клетки.

Велки дают специфические цветные реакции. Так, биуретовая реакция (реакция с сернокислой медью) указывает на наличие в белке пептидных (кислотно-амидных) связей, играющих важнейшую роль в формировании остова белковой молекулы. Ксантопро-теиновая реакция (реакция с азотной кислотой) свидетельствует о наличии в белке бензольных колец; а реакция Миллона — о наличии в белке индолъных ифенольных колец. Эти реакции убеждают нас в том, что в белковой молекуле находятся самые разнообразные по своим физико-химическим свойствам функциональные группы. Именно они обеспечивают столь громадное разнообразие белков в живой природе, столь различный характер их биологических функций.

Контрольная работа по биохимии

Аминокислоты — строительные блоки белковой молекулы

Строительными блоками (мономерами) белков являются аминокислоты. Об этом свидетельствует тот факт, что при кислотном, щелочном, ферментативном гидролизе белков в качестве его конечного продукта образуются аминокислоты. Всего в природе найдено около 300 аминокислот, однако в состав белков входит лишь 20, получивших название белковых, или протеиногенных, аминокислот. В виде очищенных препаратов белковые аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества: сладкие, горькие или не имеющие вкуса. Белковые аминокислоты являются а-аминокислотами с характерной общей структурной особенностью: наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в Контрольная работа по биохимии положении: Контрольная работа по биохимии Часть этой структурной формулы (вправо от штриховой линии) одинакова у всех аминокислот, Контрольная работа по биохимииостаток (радикал Контрольная работа по биохимии) аминокислоты, ее функциональная группа, которая у разных аминокислот неодинакова по структуре, электрическому заряду и растворимости. Благодаря специфическим особенностям радикалов каждая аминокислота наделена индивидуальностью. Поэтому все группы Контрольная работа по биохимии аминокислот, по образному выражению А. Ленинджера, можно назвать алфавитом "языка" белковой структуры. Соответствующие последовательность и сочетание этих групп в молекуле белка определяют ее биологические функции. В зависимости от химических свойств Контрольная работа по биохимии-групп аминокислоты подразделяются на четыре основных класса, что принято называть классификацией по полярности:

  1. неполярные, или гидрофобные: с алифатическими или циклическими углеводородными группами;
  2. полярные-, с сульфгидрильной, гидроксильной, амидной группами;
  3. отрицательно заряженные: с карбоксильной группой;
  4. положительно заряженные: с аминогруппой, гуанидиновой, имидазольной группами.

По своей стехиометрической конфигурации все аминокислоты, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода в Контрольная работа по биохимииположении, с которым связаны 4 разные группы: Контрольная работа по биохимии-rpynna, Контрольная работа по биохимии-rpynna, Контрольная работа по биохимии-группа и атом водорода. Таким образом, аминокислоты обладают оптической активностью и являются либо правовращающими (+), либо левовращающими (-). В связи с тем, что валентные связи вокруг а-атома углерода имеют тетраэдрическое расположение, 4 различных замещающих групйы могут размещаться в пространстве двумя разными способами, так что молекула аминокислоты может существовать в виде стереоизомеров, в L-форме или D-форме. При отнесении аминокислот к D- или L-ряду принято рассматривать абсолютную конфигурацию замещающих групп вокруг асимметрического углеродного атома; при этом их сравнивают с эталоном — простейшим трехуглеродным сахаром — глицералъде-гидом:

Контрольная работа по биохимии

Все белковые аминокислоты имеют L-форму. Живые клетки обладают уникальной способностью синтезировать L-аминокислоты благодаря высокой специфичности ферментных систем. D-аминокислоты в настоящее время выделены иэ ряда источников в свободном состоянии и в качестве компонентов других структур. В частности, D-аминокислоты обнаружены в структуре пептидных антибиотиков. Так, в составе антибиотика бацитрацина Л, синтезируемого штаммами бактерии Bacillus licheniformis, обнаружена как L-, так и D-аспарагино-вая кислота. В качестве другого примера можно назвать вещество клеточной стенки бактерий Staphylococcus aureus пептидогликан, содержащее Dи L-аланин.

На ионизацию аминокислот в водных растворах большое влияние оказывает значение рН среды. В кислой среде высокая концентрация протонов подавляет диссоциацию карбоксильных групп и аминокислоты заряжаются положительно (переходя в форму катионов): Контрольная работа по биохимии

В щелочной среде при избытке аминокислоты находятся в виде анионов, так как диссоциируют протонированные аминогруппы: Контрольная работа по биохимии

Поскольку в кислой среде аминокислоты заряжены положительным электрическим зарядом, в щелочной — отрицательным, величина заряда аминокислоты находится в тесной взаимосвязи с значением рН среды. В растворе с рН 4—9 аминокислоты существуют к виде амфотерных ионов. Состояние аминокислоты, когда ее суммарный электрический заряд равен нулю, называется изоэлектрическим, а значение рН, обусловливающее это состояние, называется изоэлект-рической точкой аминокислоты (ИЭТ, рН:). ИЭТ определяется как среднее арифметическое двух величин Контрольная работа по биохимии

Например, ИЭТ аланина равна Контрольная работа по биохимии

Величина ИЭТ четко отражает кислотно-основные свойства аминокислот; так, ИЭТ гидрофобных аминокислот близка к нейтральным значениям рН (от 5,5 для фенилалапина до 6,3 для пролина), для кислых она имеет значения: для аспарагиновой кислоты — 2,8, для глутамино-вой — 3,2; основные аминокислоты — гистидин, лизин и аргинин имеют ИЭТ в щелочной эоне рН. В иэоэлектрической точке аминокислоты обладают минимумом растворимости, минимальной буферной емкостью и, наоборот, вблизи рК каждой группы буферная емкость максимальна. Как амфотерные электролиты аминокислоты имеют характерные кривые титрования. На рис. 1.1 показаны кривые титрования, отображающие последовательную ионизацию групп в основной аминокислоте (лизине) и в кислой аминокислоте (аспарагиновой).

Природа и типы связей, участвующих в формировании структуры белка.

В формировании рассмотренных выше уровней структурной организации белков принимают участие самые различные типы связей и взаимодействий (рис. 1.11). Первичная структура представляет собой совокупность ковалент-)1ых (пептидных) связей. Они образуют энергетический остов молекулы белка и действуют вдоль пептидной цепи. Ковалентные связи характеризуются наибольшей электронной плотностью между двумя связывающими атомами, поэтому энергия связи велика, порядка 140— 400 кДж-моль Связывающие атомы находятся на весьма близком расстоянии, обычно 0,1—0,2 нм. В формировании вторичной структуры белка принимают участие водородные связи.

По своей природе эти связи являются электростатическими. Водородная связь возникает между электроотрицательными атомами и осуществляется через атом водорода. Такой тип связи атом водорода образует значительно легче, чем любой другой атом, так как его малые размеры позволяют ему беспрепятственно приближаться к взаимодействующим электроотрицательным атомам. Энергия водородной связи невелика: в сухих белках Контрольная работа по биохимии или Контрольная работа по биохимии колеблется от 15 до 40 кДжмоль т.е. она в 10—60 раз слабее, чем ковалентная связь; к тому же энергия водородной связи сильно уменьшается в полярных средах. В водных растворах она колеблется в пределах 6—12 кДж-моль Однако в формировании вторичной структуры белка принимает участие довольно большое количество водородных связей; между ними возникает так называемый кооперативный эффект действия, заключающийся в том, что суммарный эффект их совместного действия значительно выше суммы эффектов действия водородных связей порознь. Таким образом, водородные связи обеспечивают достаточную стабильность и упорядоченность в структуре белковой молекулы.

Контрольная работа по биохимии

Третичпая структура определяется свойствами боковых Контрольная работа по биохимии-радика-лов аминокислот и поэтому здесь принимают участие разные по своей природе типы связей и взаимодействий (ковалентные, электростатические, ван-дер-ваальсовы и гидрофобные взаимодействия).

К ковалентным связям нужно отнести дисулфидные Контрольная работа по биохимии Они обусловливают изменение направления полипептидной цепи, скрепляют ее отдельные участки. Эти связи возникают между двумя молекулами цистеина, находящимися на различных участках цепи, за счет отрыва водорода от сульфгидрильных групп. Хотя иод действием дисульфидных связей и уменьшается степень упорядоченности вторичной структуры, наличие этих связей укрепляет структуру оставшихся а-спиралей и f>-складок и делает ее более стабильной к воздействию таких физико-химических факторов среды, как температура и рН. К тинам связей, носящих электростатический характер, относятся ионные связи (солевые мостики). Солевой мостик Контрольная работа по биохимии близок но своей природе к водородной связи. Он возникает между Контрольная работа по биохимии-концевыми аминокислотами, а также между карбоксильными группами кислых аминокислот и аминогруппами основных аминокислот, которые в растворе, как правило, находятся в ионизированном состоянии.

Возможно вам пригодятся эти страницы:

Контрольная работа по двоичному счислению заказать
Контрольная работа по теме матрицы заказать
Контрольная работа по экономическим системам заказать
Контрольная работа по учету расчетов заказать

Ионные связи являются наиболее дальнодействующими. В водной среде, имеющей высокую диэлектрическую проницаемость, эти связи могут быть, подобно водородным связям, сильно ослаблены из-за электростатического взаимодействия с диполями воды. Ориентировочно ДН ионной связи равна 40 Дж-моль. Однако электростатические взаимодействия многих поликатионных и полианипнных участков могут создать довольно сильную стабилизацию третичной структуры, особенно "обезвоженных" участков, вследствие скопления гидрофобных Контрольная работа по биохимии-остатков аминокислот.

Общая характеристика нуклеиновых кислот.

Термин нуклеиновые кислоты был предложен немецким химиком Р. Альтманом в 1889 г. после того, как эти соединения были открыты в 1868 г. швейцарским врачом Ф. Мишером. Он экстр актировал клетки гнойного пневмококка разбавленной соляной кислотой в течение нескольких недель и получил в остатке почти чистый ядерный материал, назвав его нуклеином (от лат. nucleus — ядро). по своим свойствам нуклеин резко отличался от белков: он был кислым, не содержал серы, было много фосфора. Нуклеин хорошо растворялся в щелочах, но не растворялся в разбавленных кислотах. Впоследствии из животных, растительных объектов и микроорганизмов были выделены разные нуклеиновые кислоты. Их наилучшим источником оказались клетки, имеющие большие ядра. Химически нуклеиновые кислоты представляют собой биополимеры, состоящие из мономерных звеньев — нуклеотидов. Каждый нуклеотид содержит три различных компонента: азотистое (пуриновое или пиримидиповое) основание (NB), моносахарид пептозу (рибозу или дезоксирибозу) (Rb), остаток фосфорной кислоты (Р). Как показал специфический гидролиз (кислотный, щелочной), а также гидролиз ферментами-нуклеазами, эти компоненты соединены друг с другом в такой последовательности: азотистое оспование — пентоза — фосфат. Соседние нуклеотиды связаны друг с другом посредством эфирной связи между моносахаридом и фосфатом другого нуклеотида: Контрольная работа по биохимии

Поскольку остаток пентозы и фосфат соединены эфирной связью, то при образовании иолинуклеотидной цепи связь Контрольная работа по биохимии называется фосфодиэфирной.

Азотистые основания не участвуют в образовании никаких других ковалентных связей, помимо связывающей их с остатками пентозы сахарофосфатиой цепи. Имеппо последовательность азотистых оснований в иолинуклеотидной цеии определяет уникальную структуру и специфическую функцию молекул нуклеиновых кислот.

Гидролиз нуклеиновых кислот, выделенных из ядер клеток, показал, что они состоят из пуриновых (аденина, гуанина) и пиримидино-вых (цитозина, тимина) оснований. 2-дезоксирибозы и фосфорной кислоты. Эта нуклеиновая кислота была названа дезоксирибонуклеи-новой кислотой (ДНК). Из дрожжей была получена другая по химическому составу нуклеиновая кислота, содержащая вместо тимина урацил и вместо дезоксирибозы рибозу.

Её назвали рибонуклеиновой кислотой (РНК). биологическая функция нуклеиновых кислот оставалась неизвестной в течение почти столетия. Только в 40-х гг. XX в. О. Т. Эве-ри, К. Мак-Леод и М. Мак-Карти установили, что эти биополимеры ответственны за хранение, репликацию (воспроизведение), транскрипцию (передачу) и трансляцию (воспроизведение на белок) генетической (наследственной) информации. В 1953 г., когда Дж. Уот-сон и Ф. Крик сообщили о расшифровке молекулярной структуры ДНК, биохимия и вообще биология начала отсчет новой эры познания живой материи. Все нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, хотя их молекулярная масса сильно варьирует от 15 000 до 1 млрд и более.

Основная масса ДНК содержится в хромосомах клеток эукариот; поскольку хромосомы сконцентрированы в ядрах клеток, то ДНК часто называют ядерной нуклеиновой кислотой. РНК большей частью содержится в цитоплазме клеток и называется цитоплазмической нуклеиновой кислотой. Кроме того, ДНК присутствует в хлоронлас-тах растений, митохондриях. Общее содержание ДНК и PIIK в клетках зависит от специфических функций клеток. В некоторых клетках, например спермиях, содержание ДНК может составлять 60 % (в пересчете на сухую массу клеток), в большинстве клеток — 1—10, а в мышцах — около 0,2 %. Содержание РНК, как правило, в 5—10 раз больше, чем ДНК. Соотношение РНК/ДНК в клетках тем выше, чем интенсивнее в них синтез белка. Особое место занимают вирусы. У них в качестве генетического материала может быть либо ДНК (ДНК-овые вирусы), либо РНК (РНК-рвые вирусы). В клетках бактерий, не имеющих ядра (прокариоты), молекула ДНК (хромосома) находится в специальной зоне цитоплазмы — ну к-леоиде. Если она связана с клеточной мембраной бактерии, то ее называют мезосомой. Фрагмент меньших размеров, локализуемый вне хромосомной зоны, называется плазмидой. РНК, в отличие от ДНК, распределена по клетке более равномерпо. Уже это обстоятельство свидетельствует, что функция РНК более многообразна и динамична.

Структура нуклеотидов

Пуриновые основания имеют следующее строение:

Контрольная работа по биохимии

Контрольная работа по биохимии

Пиримидин также не входит в состав нуклеотидов, а входят его производные — урацил (U), тимин (Т), цитозин (С). Молекулы ииримидинов имеют плоское кольцо; пуринов — почти плоское с небольшой складкой. Эти основания плохо растворимы в воде, существуют в таутомерных (кето-енольных) формах:

Контрольная работа по биохимии

Атом азота в их кольцах имеет слабо основный характер: значения рК лежат в области рН аминогруппа аденина имеет рК амипогруппа гуанина следовательно, при рН 7,0 эти группы не протопировапы. Наличие в пуриновых и пиримидиновых основаниях сопряженных двойных связей обусловливает интенсивное поглощение ими света в УФ-области спектра с максимумом при длине волны около 260 нм.